保存蛋白质最方便的方法是在冰箱里(即4~8℃) 以不冻水溶液的形式保存是短期保存或蛋白质特别稳定的最有效方法；然而，必须认识到，即使蛋白质不聚集，也会有渐进的化学降解（尤其是氧化）。
聚集可以在溶液条件下最小化(优化了自然状态的热力学稳定性)，因为整个蛋白质已经脱离了部分折叠和聚集的类型(Kim et al. 2000) 。例如，大多数蛋白质pH值 范围比较窄，这里pH比较窄 也就是说，上述折叠的自由度最大。同样，结合自然状态的特异性基础（如钙或辅助因素）也可以大大提高自然状态的稳定性。非特异性稳定剂(如蔗糖)也有好处，但这些化合物必须至少使用0. 5 mol/L 这些化合物优先从蛋白质分子表面排出，导致蛋白质化学势增加(Timasheff 1998) 。与蛋白质分子表面积成正比的化学电势的增加，使部分或完全折叠的状态大于自然构象。 因此，自然状态和去折叠状态之间的自由能障碍(freeenergy barrier) 增大了。
许多添加剂通过优先排除障碍(preferential exclusion) 的机制［包括盐析盐(如硫酸铁)、氨基酸(如甘氨酸)、多元醇(如聚乙二醇)和糖(如蔗糖)］发挥作用。柠檬酸盐是一种在保持热力学稳定性方面似乎特别有效的化合物，其作用机制尚未研究，但很可能通过优先阻力排放机制发挥作用。
在降低浓度的条件下保存蛋白质也可以降低蛋白质的聚集率。聚集通常是二级动力学过程或高级动力学过程，因此其速率对蛋白质浓度非常敏感．然而，蛋白质的浓度不应该降低得太低(例如＜约0. 1 mg/ml) ，防止大量蛋白质被吸附到储存容器壁上。
高离子强度溶液(如磷酸盐缓冲液)保存在许多蛋白质中 mmol/L NaCl) 它有利于非天然聚集物的形成。这是因为溶液中离子的电荷屏蔽(shielding) 蛋白质分子之间的电荷降低了－电荷排斥。然而，离子强度对某种给定蛋白质物理稳定性的实际作用必须通过经验来确定。
