单分子酶促反应分子马达研究获进展

2025年05月09日 阅读量:136

元素百科介绍单分子酶促反应分子电机的研究进展。液体中的分子通常进行不规则的布朗运动。对于具有催化活性的酶分子,它们可以利用酶反应过程中底物转化过程中释放的能量来驱动自己的运动。过去的研究表明,酶分子运动的扩散系数与底物浓度呈正相关, 这种现象被称为酶促分子电机。然而,酶分子是否有类似细菌的运动趋势,即酶分子是否主动向底物浓度高的方向扩散,是一个问题。例如,加州大学伯克利分校教授Bustamante可以使用“化学声效应”(chemoacoustic effect)解释这种酶促分子电机。宾夕法尼亚大学教授Joshua在同一时期发表的评论中 Wand指出,“酶分子似乎有可能进化出寻找底物的能力,但这一观点值得怀疑。”

孙乐乐,上海应物学院物理生物学研究室博士生,在研究员李迪、范春海的指导下,基于DNA折纸术的高延静(DNA origami)开发了一种实时成像界面上酶级联反应中单个酶分子运动轨迹的方法,并解释了酶分子趋向运动机的制作。研究人员以用胆固醇修饰的DNA分子为锚定链,利用胆固醇分子嵌入磷脂双层膜,将酶分子固定在二维磷脂分子界面。研究发现,酶分子在二维磷脂界面上的运动速度可以通过不同的锚定手段进行控制。采用双链DNA动态锚定(dynamic tethering)二维界面上可以自由扩散的酶分子;DNA折纸筏(origami raft)静态锚定(static tethering)酶分子固定在磷脂膜上。基于此,研究人员在磷脂双分子层的二维界面上建立了酶级联反应:上游葡萄糖氧化酶固定在界面上,下游过氧化氢酶可以在界面上自由扩散。实时观察单个酶分子的运动轨迹,采用全内反射显微镜。研究发现,以葡萄糖氧化酶分子为坐标中心,下游过氧化氢酶分子的平动率确实随着上游葡萄糖的增加而加快,但上下游酶分子的相对空间距离并没有随着酶的反应而改变。他们使用Einsteinn relation计算了界面上过氧化氢酶分子的自旋放松时间,发现过氧化氢酶的旋转速率远远快于其平动速率。在过氧化氢酶分子旋转的时间内,其平动距离仅为其自身直径的1/6。即使在酶促反应中,酶分子也不倾向于运动,趋势运动是平动和旋转之间的竞争平衡结。

这项工作解释了酶电机不倾向于运动的原因。该工作构建的控制界面上不同蛋白质分子运动速度的方法和实时成像蛋白质运动轨迹的平台可用于研究信号通道中的各种蛋白质功能和抑制剂筛选,为蛋白质之间的动态相互作用提供了新的工具。

更多化工行情,请关注灵元素公众号
免责声明:此文内容为本网站刊发或转载企业宣传资讯,仅代表作者个人观点,与本网无关。仅供读者参考,并请自行核实相关内容。
上一篇: 反相色谱法的优点是什么,完成色谱分析需要哪些步骤
下一篇: 亲和色谱的一般流程及应用