热休克蛋白(英语:Heat shock proteins，又称热激蛋白，简称HSP)是一种功能相关蛋白质，当细胞受到温度升高或其它压力时，它们的表达能力就会增加。这种表达式的增长是由转录控制的。戏剧性地调节热休克蛋白是热休克反应的关键部分，主要由热休克因子引导。从细菌到人类，几乎所有的生物都发现了热休克蛋白。
热休克蛋白的特点
HSP在生物学中的一个重要特征是它们在进化过程中高度保守。例如。如果对大肠杆菌、酵母、果蝇和人体分离的分子量为70kD的HSP进行全氨基酸序列分析，可以发现它们有80%以上的相似性。HSP在进化过程中的高度保守表明，它们具有重要的生理功能。然而，到目前为止，这方面的研究还不够。
热休克蛋白的作用
HSP可以提高细胞的应激能力，特别是耐热性。提前给予生物非致死性热刺激可以增强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率。这种现象被称为热耐受性。目前尚不清楚这种现象的分子机制，但许多研究发现，HSP的生成量与热耐受性呈正相关。
HSP也可以调节Na -K -ATP酶的活性。一些细胞因热休克而失去Na -K -随着HSP的产生，ATP酶活性可以在3℃培养中部分恢复。亚砷酸钠，HSP的诱导剂，也可以使Na -K -ATP酶活性增加。放线菌素D和环已酰亚胺可以抑制这种现象，提示Na -K -ATP酶活性的提高是基因表达的结果，而不是亚砷酸钠的直接作用。
