稳定性
胆红素氧化酶(BOD)酶活与温度没有明显的相关关系。M.oryzae BOD酶活最高温度为60℃,CotABOD酶活最高温度达80 ℃,而来自M.verrucarria的BOD酶活最高温度只有40 ℃。在多铜氧化酶家簇中CotA蛋白具有最高的热稳定性,在80℃下半衰期100min,而表现出细菌蛋白酶的显著特性。目前对此现象的解释有2种,1种使这种蛋白分子的结构较其他蛋白更加紧密,另一种是通过蛋白晶体结构发现这种蛋白中的铜被埋在蛋白质更深的结构里所致。在真菌BOD中来源于M.oryzae的BOD是目前发现最稳定的一个,其半衰期在37℃下300min,在60℃下70min,相比之下自然分泌的M.verrucarriaBOD在60 ℃下的半衰期只有15min,而其在Pachiapastoris中表达的重组蛋白半衰期在相同温度下可达90min。来自T.tsunodae的BOD14在37℃下90min后酶活丧失50%,与漆酶不同BODs在中性条件下稳定如来自于M.oryzae的BOD在生理条件下孵育8d只丧失15%的酶活性。